Dr. Daniel Alejandro Fernández Velasco
Profesor Titular C
SNI 2
PRIDE C
Tel: +52-55-56232259
E-mail: fdaniel @ unam.mx
Líneas de investigación
El trabajo de nuestro grupo de investigación busca entender las funciones de las proteínas mediante su descripción utilizando “paisajes conformacionales”. Estos paisajes están definidos por las propiedades termodinámicas y cinéticas de las conformaciones visitadas por las proteínas, por ejemplo, cuando se pliegan a la conformación nativa; al unir y transformar a un ligando o durante el plegamiento y la asociación al estado nativo. Desde hace varios años hemos construido paisajes conformacionales para el estudio de proteínas con diversas topologías. En la actualidad, centramos nuestros esfuerzos en el estudio de los barriles (/)8, también llamados barriles TIM, en particular en el plegamiento y la asociación de la enzima triosafosfato isomerasa, la primera enzima en la que se describió esta topología. Nos cautiva estudiar la evolución de los paisajes conformacionales para lo cual estudiamos TIMs de diversos organismos así como reconstrucciones ancestrales. Por último, nos atrae la descripción del paisaje conformacional de barriles TIM diseñados computacionalmente con el fin de entender y modificar los facvtores que modulan la estabilidad de las proteínas.
Miembros del equipo de trabajo
- Ing. Octavio Martín Avilés Sánchez.
- Biól. Ricardo Muñíz Trejo.
- M. en C. Jorge Alejandro Pérez Niño
- Biól. Eva Isela Juárez Mejía
- M. en. C. Jesús Renan Vergara Gutiérrez
- M. en C. Cinthya Tapia De Aquino
Publicaciones recientes
- “On the molecular basis of the high affinity binding of basic amino acids to LAOBP, a periplasmic binding protein from Salmonella typhimurium.” N.O. Pulido, D.A. Silva, L.A. Tellez, G. Pérez-Hernández, E. García-Hernández, A. Sosa-Peinado y D.A. Fernández-Velasco J. Mol. Recognit. 28:108-116 (2015).
- “Reversibility and two-state behavior in the termal unfolding of an oligomeric TIM barrel” S. Romero-Romero, M. Costas, A. Rodríguez-Romero y D.A. Fernández-Velasco PhysChemChemPhys 17:20699-20714 (2015).
- “De novo design of a four-fold symmetric TIM-barrel protein with atomic-level accuracy” P-S. Huang, K. Feldmeier, F. Parmeggiani, D.A. Fernández-Velasco, B. Höcker, y D. Baker Nature Chem. Biol. 12:29-34 (2016).
-“Localized conformational changes trigger the pH-induced fibrillogenesis of an amyloidogenic λ light chain protein.” Velázquez López I, Valdés-García G, Romero Romero S, Maya Martínez R, Leal-Cervantes A I, Costas M, Sánchez-López R, Amero C, Pastor N y Fernández Velasco DA. Biochim Biophys Acta 1862:1656-1666 (2018).
- “Structure and conformational stability of the triosephosphate isomerase from Zea mays. Comparison with the chemical unfolding pathways of other eukaryotic TIMs.” Romero-Romero S, Becerril-Sesín LA, Costas M, Rodríguez- Romero A, Fernández-Velasco DA. Arch Biochem Biophys 658:66-76 (2018).
- “Structural, thermodynamic and catalytic characterization of an ancestral triosephosphate isomerase reveal early evolutionary coupling between monomer association and function.” Schulte-Sasse M, Pardo-Ávila F, Pulido-Mayoral NO, Vázquez-Lobo A, Costas M, García-Hernández E, Rodríguez-Romero A y Fernández-Velasco DA. FEBS J. 286:882-900 (2019) doi:10.1111/febs.14741
- “The interplay of protein-ligand and water-mediated interactions shape affinity and selectivity in the LAO binding protein.” Vergara R, Romero-Romero S, Velázquez-López I, Espinoza-Pérez G, Pulido NO, Sosa-Peinado A, Rodríguez-Romero A y Fernández-Velasco DA . submitted FEBS J
